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Here, we establish click chemistry as a tool to target unnatural amino acids in vitro and in vivo using azide- and alkyne-functionalized spin labels.

In these cases click chemistry offers major benefits by providing a fast and highly selective, biocompatible reaction between azide and alkyne groups.

Background: Plant cytosolic NAD-dependent glyceraldehydephosphate dehydrogenase GapC displays redox-dependent changes in its subcellular localizations and Spitzname. In accordance, reduced GapC showed an increased affinity to the mitochondrial voltage-dependent anion-selective channel VDAC compared to the oxidized one.

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